Jumat, 30 November 2012

ENZIM




Enzim merupakan sebuah bentuk molekul protein yang sangat spesifik. Kekhususan molekul ini akibat adanya aktivitas katalitik yang dihasilkannya. Enzim merupakan katalisator biologis yang memiliki potensi aktivitas katalitik sangat besar, dengan spesifisitas yang tinggi tergantung pada substratnya. Dalam aktivitas katalitiknya, enzim mempercepat berlangsungnya suatu reaksi kimiawi dalam tubuh tanpa menghasilkan produk sampingan. Molekul ini dapat bekerja dengan baik pada larutan encer dengan kondisi pH normal.

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Enzim bekerja dengan sistematika yang sangat teratur, mengkatalisis ratusan reaksi tahap demi tahap yang sangat sistematis. Enzim mengkatalisis berbagai reaksi baik itu penguraian nutrien, penyimpanan dan pengubahan energi kimiawi, dan membuat sebuah mekromolekul dari prekursor-prekursor sederhana penyusunnya. 

Pada beberapa penyakit, terutama gangguan genetik yang bersifat menurun, penyakit tersebut mungkin disebabkan akibat kekurangan atau tidak adanya satu atau beberapa enzim pada jaringan. Pada keadaan abnormal lainnya, aktivitas yang berlebihan dari enzim tertentu kadang dapat dikontrol dengan obat-obatan tertentu yang bekerja dengan menghambat aktivitas katalitiknya. Selanjutnya, pengukuran aktivitas katalitik enzim tertentu pada plasma darah, sel darah merah atau jaringan diperlukan guna melakukan pemantauan terhadap suatu penyakit. Enzim telah menjadi molekul yang penting bukan saja pada dunia kesehatan, namun juga dalam industri kimiawi, pengolahan pangan dan pertanian. Bahkan dalam aktivitas sehari-hari di rumah tangga, enzim juga memainkan peranan penting.

Hingga saat ini terdapat sekitar 2000 jenis enzim yang telah diketahui sifat dan kekhususannya. 

Sejarah Penemuan Enzim


Penemuan enzim dimulai pada sekitar tahun 1800. Penelitian tersebut bermula dari pencernaan daging oleh sekresi lambung dan perubahan pati menjadi gula oleh air liur dan berbagai ekstrak tumbuhan. Selanjutnya, sejumlah katalis biologi diketahui bersifat enzimatik, ditemukan pada tahun 1850. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula menjadi alkohol dikatalisis oleh "fermen". Fermen kemudian dinamakan enzim ("didalam ragi") yang tidak dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup. Pendapat ini bertahan hingga bertahun-tahun. Hingga pada tahun 1897 Eduard Buchner berhasil mengekstrak suatu bentuk sel aktif dari sel ragi, yaitu serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula menjadi alkohol. Penemuan ini membuktikan bahwa enzim yang mengkatalisis lintas metabolik utama penghasil energi tetap berfungsi jika dipindahkan dari struktur sel hidup. Penemuan ini telah mendorong para ahli untuk lebih aktif mengekstrak berbagai jenis enzim.

Pada awal abad 20, Emil Fischer melakukan sebuah penelitian yang sistematis mengenai spesifisitas enzim. Namun baru pada tahun 1926, enzim dapat diisolasi dalam bentuk kristal. Enzim yang pertama kali diisolasi tersebut adalah urease yang diperoleh dari ekstrak kacang oleh James Summer di Universitas Cornell. Summer meneumukan bahwa kristal urease tersebut mempunyai sifat yang sama dengan protein.Oleh karena itu ia mengemukakan bahwa semua enzim adalah protein.

Hingga sekarang masih sangat banyak pertanyaan tentang enzim yang belum terjawab dengan baik. Berikut adalah pertanyaan-pertanyaan tersebut:

  • Mengapa protein diseleksi untuk menjadi katalisator sel?
  • Mengapa molekul enzim demikian besar dibandingkan dengan struktur substratnya?
  • Bagaimana asam amino yang dalam keadaan sendiri-sendiri tidak dapat mempercepat reaksi kimia, tetapi ketika bergabung menurut enzim dapat menghasilkan aktivitas katalitik yang demikian ampuh?
  • Bagaimanakah kerja enzim diatur?

Enzim Sebagai Protein


Semua enzim murni yang diamati hingga saat ini adalah protein. Aktivitas katalitiknya bergantung pada integritas strukturnya sebagai protein. Sebagai contoh, jika enzim dididihkan dengan asam kuat atau diinkubasi dengan tripsin, yaitu suatu perlakuan untuk memotong rantai polipeptida, maka aktivitas katalitiknya akan hancur. Hal tersebut menunjukan bahwa kerangka primer protein dari enzim dierlukan dalam aktivitas katalitiknya. Demikian pula perlakuan panas, pH yang menyimpang dari kondisi normal, atau perlakuan yang merusak molekul protein lainnya juga akan menghilangkan aktivitas katalitik enzim tersebut. Jadi struktur primer, sekunder dan tersier protein dari enzim penting dalam aktivitas katalitiknya.

Seperti halnya molekul protein, enzim mempunyai berat molekul yang berkisar 12000 hingga 1 juta. Karena itu enzim berukuran sangat besar. Beberapa enzim hanya mengandung polipeptida, namun ada juga enzim lain yang memerlukan komponen kimia lain sebagai kofaktor. Kofaktor ini dapat berupa molekul anorganik atau pun molekul organik kompleks yang disebut koenzim. Beberapa enzim memerlukan koenzim dengan satu atau lebih ion logam dalam aktivitas katalitiknya. Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam hanya terikat secara lemah atau sementara waktu pada protein, tetapi ada juga enzim yang mengikat kofaktor secara kuat dan permanen yang dalam hal ini kofaktor tersebut disebut sebagai gugus prostetik. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis bersama koenzim dan gugus logamnya disebut holoenzim. Koenzim dan ion logam bersifat stabil terhadap pemanasan, sedangkan bagian protein yang pada enzim tersebut disebut apoenzim akan terdenaturasi saat pemanasan.

Beberapa ion logam pada enzim:
  1. Fe2+ atau Fe3+ pada enzim oksidase sitokrom, katalase, dan peroksidase 
  2. Cu2+ pada enzim oksidase sitokrom
  3. Mg2+ pada enzim heksokinase dan 6-fosfatase glukosa
  4. Mn2+ pada enzim arginase
  5. K+ pada enzim kinase piruvat (juga memerlukan Mg2+)
  6. Ni2+ pada enzim urease
  7. Mo pada enzim reduktase nitrat
  8. Se pada enzim peroksidase glutation
  9. Zn2+  pada enzim polimerase DNA, anhidrase karbonik dan dehidrogenase alkohol
Beberapa koenzim yang berfungsi sebagai pembawa sementara atom spesifik atau gugus fungsional:
  1. Tiamin pirofosfat berfungsi memindahkan gugus aldehide
  2. Flavin Adenin dinukleotida memindahkan atom hidrogen
  3. Nikotinamida adenin dinukleotida memindahkan ion hidrida (H-)
  4. Koenzim A memindahkan gugus asil
  5. Piridoksal fosfat memindahkan gugus amino
  6. 5-deoksiadenosiklobalamin (koenzim B12) memindahkan gugus H dan gugus alkil
  7. Biositin memindahkan CO2
  8. Tetrahidrofolat memindahkan gugus karbon lainnya


Klasifikasi Enzim


Enzim diklasifikasikan berdasarkan reaksi yang dikatalisisnya. Klasifikasi enzim secara internasional adalah sebagai berikut:
  1. Oksidoreduktase mengkatalisis pemindahan elektron
  2. Transferase mengkatalisis reaksi pemindahan gugus fungsional
  3. Hidrolase mengkatalisis reaksi hidrolisis (pemindahan gugus fungsional ke air)
  4. Liase mengkatalisis penambahan gugus ke ikatan ganda atau sebaliknya
  5. Isomerase mengkatalisis pemindahan gugus didalam molekul, menghasilkan bentuk isomer
  6. Ligase mengkatalisis pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N oleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan penguraian ATP
Enzim adalah katalisator sejati. Enzim meningkatkan kecepatan reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasinya. 













Tidak ada komentar:

Poskan Komentar